Descubiertos los obstáculos moleculares que dificultan el reciclaje total de las botellas de plástico

Investigadores del Instituto de Ciencias del Mar (ICM-CSIC) y del Instituto de Química Avanzada de Cataluny (IQAC-CSIC) han descubierto por qué resulta difícil degradar uno de los plásticos más fabricados del mundo, el tereftalato de polietileno (PET), cuando se encuentra en su forma cristalina. En esta forma, las cadenas están tan empaquetadas que la enzima no tiene la fuerza mecánica necesaria para aislarlas y procesarlas. Según los investigadores, el problema radica en la enorme cantidad de energía necesaria para que la enzima encaje con las cadenas del polímero cuando estas están extremadamente compactas.

De acuerdo con el estudio, publicado en la revista The Journal of Physical Chemistry Letters, incluso las enzimas más avanzadas tienen dificultades para cortar completamente los plásticos de las botellas de agua o las fibras de poliéster. El PET es uno de los plásticos más fabricados del mundo, presente en millones de toneladas de residuos que acaban en vertederos o en el océano.

Aunque la ciencia lleva dos décadas perfeccionando enzimas para descomponer este material en sus componentes originales, la mayoría solo funcionan de forma eficiente sobre la parte más blanda. Sin embargo, los productos comerciales suelen contener un alto grado de cristalinidad, con las moléculas muy ordenadas, lo que permite fabricar un plástico más resistente, pero se convierte en un problema para la degradación biológica. Según los investigadores, los resultados del estudio ponen de manifiesto la necesidad de diseñar nuevas herramientas biotecnológicas para un reciclaje circular y más sostenible, reduciendo la dependencia de los recursos fósiles.

Para elaborar el trabajo, el equipo científico ha combinado el análisis de datos experimentales sobre la forma de las cadenas de plástico con simulaciones computacionales de alta precisión. Estas simulaciones han permitido observar cómo la enzima se une a pequeños fragmentos de plástico y medir el esfuerzo energético de ese proceso.

“Nuetros resultados demuestran que, aunque la enzima es teóricamente capaz de alcanzar la posición correcta para realizar el corte químico tanto en el plástico blando como en el cristalino, el coste energético para conseguirlo en este último es prohibitivo”, explica el investigador del ICM y del IQAC Francesco Colizzi, autor responsable del trabajo.

El estudio detalla que, para el PET cristalino, no solo se necesita mucha más energía para que la cadena encaje en el centro activo de la enzima, sino que además se requiere un esfuerzo adicional para separar las cadenas de plástico entre sí. “Es como intentar deshacer un nudo que está demasiado apretado; aunque sepas por dónde pasa la cuerda, no puedes ni empezar a moverla”, añade Colizzi.

Modificar la arquitectura de las enzimas

Los resultados, que muestran que la limitación es estructural y energética, abren la puerta a buscar soluciones que resuelvan el problema. Según los investigadores, se podría intentar modificar la arquitectura de las enzimas existentes. “Si conseguimos diseñar enzimas que superen estas barreras de energía, estaremos mucho más cerca de una verdadera economía circular en la que las botellas viejas puedan transformarse en botellas nuevas de la misma calidad, una y otra vez”, apunta Ania Di Pede-Mattatelli, investigadora del ICM-CSIC y primera autora del estudio.